Смеси поверхностно-активных веществ и белков

Реферат

по химии

на тему:

"Смеси поверхностно-активных веществ и белков"

2009

Дифильность белков

Общий анализ взаимодействия ПАВ с полимерами относится и к взаимодействию ПАВ с белками, однако свойства последних существенно отличаются от свойств большинства других макромолекул. Белки представляют собой сополимеры, построенные из аминокислот, содержащих полярные и неполярные группы. В зависимости от рН раствора полярные группы могут быть заряженными или незаряженными. Следовательно, белки можно рассматривать как амфотерные полиэлектролиты с гидрофобными группами или как дифильный полимер с переменной плотностью заряда. Важнейшие отличия белков от других полимеров состоят в том, что белки монодисперсны и обладают ограниченной конформационной свободой. Большинство белков представляют собой компактные макромолекулы с определенной иерархической структурой. Структуры фибриллярных белков довольно сильно отличаются от структуры глобулярных белков, поскольку фибриллярные белки имеют вытянутые линейные структуры. Большинство белков теряют упорядоченную структуру при нагревании.

Белки — это сополимеры, построенные из большого числа различных мономерных единиц. Последовательность встраивания аминокислотных остатков в полипептидную цепь закодирована генетически. Аминокислотная последовательность молекулы белка — это его первичная структура. Она определяет трехмерную пространственную структуру молекулы белка, которая представлена вторичной и третичной структурами. Многие белки состоят из отдельных субъединиц, расположенных определенным образом относительно друг друга, т. е. обладают и четвертичной структурой. Трехмерная упаковка мономеров такова, что гидрофобные и гидрофильные аминокислоты в значительной степени сегрегированы: внутренняя часть молекул глобулярных белков преимущественно гидрофобная, а поверхность молекулы белка — гидрофильная с небольшими гидрофобными доменами.

Белки, структура которых сильно нарушена по сравнению с нативной структурой, практически не способны ее восстанавливать. Следовательно, развертывание белка может приводить к денатурации. Различные физические и химические воздействия могут вызывать денатурацию белка в растворе, в том числе введение в растворы белка некоторых ПАВ в достаточно больших концентрациях.

Необходимо отметить, что белки не составляют однородный по своим свойствам класс макромолекул. Например, хорошо растворимые белки, такие как белки сыворотки крови, сильно отличаются от нерастворимых белков, таких как мембранные белки. В связи с этим не существует единой схемы описания свойств любого белка; то же справедливо и для систем ПАВ-белок. Более того, такие системы остаются мало исследованными, и до сих пор нет общепринятых моделей для их описания.

Роль взаимодействий белков с ПАВ

Так как и молекулы белков, и молекулы ПАВ дифильны, естественно, что они взаимодействуют между собой. В какой-то мере эти взаимодействия аналогичны тем, которые проявляются в других системах, содержащих макромолекулы и ПАВ, особенно в системах дифильных полимеров, таких как гидрофобизированные водорастворимые полимеры. Глобулярные белки отличаются от других полимеров тем, что они монодисперсны, имеют компактную конформацию и очень ограниченную конформационную свободу. Важнейшим вопросом взаимодействий ПАВ-белок является их обратимость: высокие степени связывания ПАВ белком, особенно в случае ионных ПАВ, приводят к необратимым конформационным изменениям. При этом равновесная конформация не восстанавливается даже при отмывании ПАВ. Денатурация белков поверхностно-активными веществами является важнейшим прикладным вопросом взаимодействий ПАВ-белок. Денатурация сильно затрудняет изучение этих взаимодействий, поскольку во взаимодействия с ПАВ вовлекаются белки в различных конформационных состояниях. Комплексы, состоящие из денатурированного белка и ПАВ, во многом подобны комплексам, образованным между ПАВ и частично гидрофобизированными гибкими полимерами.

Взаимодействие между низкомолекулярными дифильными молекулами и белками имеет большое значение для биологических систем и постоянно реализуется в промышленности при производстве пищевой, фармацевтической и косметической продукции. Можно привести следующие примеры: взаимодействия липид-мембранный белок в клеточных мембранах; раздражение кожи при воздействии ПАВ, связанное с взаимодействием последних с белками рогового слоя; взаимодействие белоксодержащих веществ волос и шерсти с ПАВ при мытье и т. д. Различные комбинации белков с ПАВ или липидами распространены в пищевых продуктах; на взаимодействии ПАВ с желатином основаны многие промышленные технологии, а также процессы в фотографии и фармацевтике. Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия используется как надежный метод определения молекулярной массы белков.

Разработаны эффективные моющие средства, в состав которых входят ферменты. Большое внимание в настоящее время уделяется разработке способов ренатурации, экстракции и очистки белков с использованием НПАВ. Ферментативный катализ в микроэмульсиях во многом определяется взаимодействиями ПАВ-белок.

Поверхностное натяжение и солюбилизация как подтверждение связывания ПАВ белками.

Зависимость поверхностного натяжения от концентрации ПАВ изменяется при введении белка подобно тому, как это происходит при введении в растворы ПАВ слабополярных гомополимеров. Так, представленная на рис. 1 зави