Що таке білки

Виконала:

Учениця 10 с/г класу

Вербова Яніна

Перевірила:

Бармак І.М.

Що таке білки?

- Складні високомолекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. В однині термін «білок» найчастіше використовується для посилання на білок, як речовину, коли не важливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, У множині «білок» — для посилання на деяку кількість білків, коли точний склад важливий.

Історія дослідження

- ХVIII ст. - Білки виділені в окремий клас біологічних молекул в результаті робіт французького хіміка Антуана де Фуркруа та інших учених, в яких було відмічено властивість білків коагулювати при нагріванні або під дією кислот. У той час були досліджені такі білки, як альбумін з яєчних білків, фібрин з крові і глютен із зерна пшениці. Голландський хімік Герріт Мульдер провів аналіз складу білків і виявив, що практично всі білки мають однакову емпіричну формулу.

- 1836 р. – запропоновано першу модель хімічної будови білків голландським хіміком Мульдером

- Кінець ХІХ ст. – досліджено більшість амінокислот, що входять до складу білків

- 1894 р. - фізіолог Альбрехт Коссель висунув теорію, що амінокислоти є головними структурними елементами білків

- Початок ХХ ст. - хімік Еміль Фішер експериментально доказав, що білки збудовані із залишків амінокислот, сполучених пептидними зв'язками. Також він виконав перші аналізи амінокислотного складу білків та дав пояснення протеолізу

- Після 1926 р. стала зрозумілою центральна роль білків в організмах, коли американський хімік Джеймс Самнер показав, що фермент уреаза також є білком

- 1933 р. – Вільям Астбері висловив ідею про те, що вторинна структура білків утворюється в результаті формування водневих зв'язків між амінокислотами

- 1949 р. - Фред Сенгер визначив амінокислотну послідовність інсуліну, продемонструвавши таким способом, що білки — це лінійні полімери амінокислот, а не розгалужені (як у деяких цукрів) ланцюжки, колоїди або циклоли

- 1960-і роки - були отримані перші структури білків, засновані на методах рентгеноструктурного аналізу на рівні окремих атомів

- 1980-і роки - за допомогою ЯМР-спектроскопії

- 2006 р. - банк даних білків (Protein Data Bank) містив біля 40 000 структур білків

- Початок ХХІ ст. - отримання даних про білковий склад цілих клітин, тканин або організмів

Будова білків

- Утворення пептидного зв'язку. Подібна реакція відбувається на рибосомі - молекулярній машині по збиранню білків. Молекули білків є лінійними полімерами, що складаються з -L-амінокислот (які є мономерами цих полімерів) і, в деяких випадках, з модифікованих основних амінокислот (що правда модифікації відбуваються вже після синтезу білка на рибосомі).

Склад білка

- При утворенні білка в результаті взаємодії аміногрупи (-NH2) однієї амінокислоти з карбоксильною групою (-СООН) іншої амінокислоти утворюються пептидні зв'язки. Кінці білка називають С- і N- кінцями (залежно від того, яка з груп кінцевої амінокислоти вільна: -COOH чи -NH2, відповідно). При природному синтезі білка на рибосомі, нові амінокислоти приєднуються до C-кінця, тому назва пептиду або білка дається шляхом перерахування амінокислотних залишків починаючи з N-кінця.

Рівні структури білка

- Первинна структура — пептидна або амінокислотна послідовність, тобто послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура кодується відповідним геном і найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка.

- Вторинна структура — локальне впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями.

Рівні структури білка

- .Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, просторове взаємовідношення вторинних структур одна до одної. Третинна структура загалом стабілізується нелокальними взаємодіями, найчастіше формуванням гідрофобного ядра, а також завдяки утворенню водневих зв'язків, солевих містків, інших типів іонних взаємодій, дисульфідних зв'язків між залишками цистеїну.

- Четвертинна структура — структура, що виникає в результаті взаємодії кількох білкових молекул, які в даному контексті називають субодиницями. Повна структура кількох поєднаних субодиниць, що разом виконують спільну функцію, називається білковим комплексом.

Розміри білків

- Порівняльні розміри білків та пептидів. Зліва направо: Антитіло (IGG), гемоглобін, інсулін (гормон), аденілаткіназа (фермент) і глютамінсинтетаза (фермент).Розмір білка може вимірюватися за числом амінокислот або в одиницях молекулярної маси — дальтонах — Да (частіше, з-за великих розмірів молекули, в похідних одиницях — кілодальтонах — кДа). Найбільшим відомим одиничним білком є тітін (компонент саркомер м'язів), що містить понад 29 тис. амінокислот і має молекулярну масу 3 МДа[10], а найбільший внутрішньоклітинний білковий комплекс — комплекс ядерної пори хребетних тварин – 125 МДа.

Хімічні властивості

- Білки також характеризуються ізоелектричною точкою (pI) — кислотністю середовища pH, при якому молекула даного білка не несе електричного заряду. Чим більше в даному білку гідроксильних груп, тим вище за нього pI. Білки з pI меншим за 7 називаються кислотними, а білки з pI більшим за 7 — основними. В цілому, pI білка залежить від функції, яку він в

Внимание, отключите Adblock

Вы посетили наш сайт со включенным блокировщиком рекламы!
Ссылка для скачивания станет доступной сразу после отключения Adblock!

Скачать